酶
酶是生物催化劑，是一種具有生物活性的蛋白質(zhì)，少數(shù)RNA分子也具有催化功能，稱為核酶。酶不改變反應(yīng)的平衡，只是通過降低活化能加快反應(yīng)的速度。
酶的催化作用
一、酶的分子結(jié)構(gòu)與催化作用
絕大多數(shù)酶的本質(zhì)是蛋白，根據(jù)酶的組成成分，分為單純酶和結(jié)合酶兩類。
1.單純酶：此類酶的結(jié)構(gòu)組成除蛋白外；無(wú)其他成分，酶的活性決定于蛋白部分。
2.結(jié)合酶：分子組成中除蛋白成分外，還有一些對(duì)熱穩(wěn)定的非蛋白小分子物質(zhì)，把分子組成中的蛋白部分稱酶蛋白，非蛋白小分子物質(zhì)稱輔助因子。
酶蛋白與輔助因子結(jié)合形成的復(fù)合物稱全酶。通常全酶才能起催化作用：輔助因子+酶蛋白=全酶
3.在催化反應(yīng)中：酶蛋白與輔助因子所起的作用不同，酶反應(yīng)的專一性及高效性取決于酶蛋白，而輔助因子則起電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的傳遞作用。
4.酶的活性中心：酶的特殊催化能力只局限在它的大分子的一定區(qū)域，稱為酶的活性中心。
酶的活性中心有兩個(gè)功能部位：（1）結(jié)合部位：（2）催化部位：
5.必需基團(tuán)
（1）活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)：。
（2）活性中心外的必需基團(tuán)：
二、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)
高度特異、高效、不穩(wěn)定和可調(diào)節(jié)。
（一）高度特異性（專一性）
（二）高度催化效率
（三）高度不穩(wěn)定性
（四）酶活力的調(diào)節(jié)控制
輔酶與酶輔助因子
全酶中有蛋白質(zhì)部分和輔助因子。輔助因子又分為輔基與輔酶。輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去
一、維生素與輔酶的關(guān)系
1.維生素與輔酶的關(guān)系
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輔酶 縮寫 維生素成分
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焦磷酸硫胺素 TPP B1
黃素腺嘌呤二核苷酸 FAD B2
輔酶I/輔酶IINAD+/NADP+ 尼克酰胺
輔酶ACoASH泛酸 磷酸
吡哆醛 B6
輔酶B12 B12
生物素 生物素
四氫葉酸 葉酸
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二、輔酶作用
在反應(yīng)中起運(yùn)載體的作用，傳遞電子、質(zhì)子或其他基團(tuán)。
酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)
一、底物濃度的影響
（一）米氏方程 Km和Vmax的概念
底物濃度與反應(yīng)速度的關(guān)系可以用米氏方程描述：
v =Vmax·[S]／Km+[S]
v ：反應(yīng)速度； [S]：底物濃度； Vmax：反應(yīng)的最大速度； Km：米氏常數(shù)
1.米氏常數(shù)：Km就是酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度，單位是mol／L。
2.米氏常數(shù)的意義
（1）米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)之一，每一種酶都有它的Km值，Km值只與酶的結(jié)構(gòu)和所催化的底物有關(guān)，與酶濃度無(wú)關(guān)?！ ?/p>
（2）判斷酶與底物親和力的大小。Km值小，表示用很低的底物濃度即可達(dá)到最大反應(yīng)速度的一半，說明酶與底物親和力大?？捎?／Km近似地表示親和力，1／Km愈大，酶與底物的親和力愈大，酶促反應(yīng)愈易進(jìn)行。
（3）判斷哪些底物是酶的天然底物或最適底物（即Km值最小的底物）?！ ?/p>
（4）判斷正逆兩向反應(yīng)的催化效率。如一個(gè)反應(yīng)的正逆方向由同一個(gè)酶催化，則Km值較小的那向反應(yīng)催化效率較高?！ ?/p>
（5）求出要達(dá)到規(guī)定反應(yīng)速度的底物濃度，或根據(jù)已知底物濃度求出反應(yīng)速度?！ ?/p>
例如：已知Km值，求使反應(yīng)達(dá)到95%Vmax時(shí)的底物濃度為多少?
解：95%Vmax=Vmax·[s]／Km+[s]
移項(xiàng)解出[s]=19Km
二、最適pH值和最適溫度
（二）最適溫度：在某一溫度范圍時(shí)酶促反應(yīng)速度最大，此溫度稱為酶作用的最適溫度。人體內(nèi)酶最適溫度多在37℃左右。
（三）最適pH：溶液的PH對(duì)酶活性影響很大。在一定的PH范圍內(nèi)酶表現(xiàn)催化活性。各種酶的最適pH不同，人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適pH在7.35—7.45之間，胃蛋白酶最適pH為1.5—2.5，膽堿酯酶在pH大于7.0時(shí)有最大活性。
抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)的抑制作用
一、不可逆抑制
這類抑制劑通常比較牢固的共價(jià)鍵與酶蛋白中的基團(tuán)結(jié)合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑來(lái)恢復(fù)酶活性
二、可逆性抑制
抑制劑與酶非共價(jià)結(jié)合，可以用透析、超濾等簡(jiǎn)單物理方法除去抑制劑來(lái)恢復(fù)酶的活性，因此是可逆的。根據(jù)抑制劑在酶分子上結(jié)合位置的不同，又可分為三類：
1.競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑I與底物S的化學(xué)結(jié)構(gòu)相似，在酶促反應(yīng)中，抑制劑與底物相互競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，當(dāng)抑制劑與酶形成EI復(fù)合物后，酶才不能再與底物結(jié)合，從而抑制了酶的活性，這種抑制稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制。Km增高，Vm不變。
2.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：抑制劑與底物結(jié)構(gòu)并不相似。也不與底物搶占酶的活性中心，而是通過與活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合抑制酶的活性，這種抑制稱非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制與底物并無(wú)競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系。Km不變，Vm降低。
3.反競(jìng)爭(zhēng)催抑制：酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合，即ES+I→ESI， ESl一×→P。比較起來(lái)，這種抑制劑作用最不重要。 Km減小，Vm降低
酶活性的調(diào)節(jié)
一、別構(gòu)調(diào)節(jié)
一些代謝物可以與某些酶分子活性中心外的某一部位可逆的結(jié)合，使酶發(fā)生變構(gòu)并改變其催化活性。此結(jié)合部位稱為別構(gòu)部位或調(diào)節(jié)部位。對(duì)酶催化活性的這種調(diào)節(jié)稱為別構(gòu)調(diào)節(jié)。受別構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱為別構(gòu)酶。導(dǎo)致別構(gòu)效應(yīng)的代謝物稱為別構(gòu)效應(yīng)劑。
二、共價(jià)修飾
酶蛋白肽鏈上一些基團(tuán)可以與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可遂的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶活性。這一過程稱為酶的共價(jià)調(diào)節(jié)或化學(xué)修飾。在共價(jià)調(diào)節(jié)過程中，酶發(fā)生無(wú)（低）活性與有（高）活性的互變。（磷酸化最為常見）
三、酶原激活
1.酶原：有些酶（大多數(shù)為水解酶）在細(xì)胞內(nèi)初合成或初分泌時(shí)是無(wú)活性的，這些酶的前身稱為酶原。
2.酶原的激活：在某些物質(zhì)作用下，無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。
3.酶原激活的本質(zhì)：酶原激活的實(shí)質(zhì)是活性中心的形成和暴露的過程。首先是酶蛋白的一部分肽段被水解，去掉其對(duì)必需基團(tuán)的掩蓋和空間阻隔作用，然后三維構(gòu)象發(fā)生改變，必需基團(tuán)相對(duì)集中，形成活性中心。4.酶原激活的生理意義：酶原的存在形式對(duì)機(jī)體來(lái)說是一種保護(hù)作用。例如胰腺分泌的胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。需在腸道內(nèi)經(jīng)激活才能催化蛋白質(zhì)水解，這樣也保護(hù)了胰腺不受酶的破壞。
四、同工酶概念
指能催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。
LDH 五種同工酶，LDH1 心肌，LDH3在胰腺，LDH5 在肝臟 。Ck1 在腦組織，Ck2 在心肌，Ck3 在骨骼肌
核酶
核酶主要指一類具有催化功能的RNA。大多數(shù)核酶通過催化轉(zhuǎn)磷酸酯和磷酸二酯鍵水解反應(yīng)參與RNA自身剪切、加工過程。與蛋白質(zhì)酶相比，核酶的催化效率較低，是一種較為原始的催化酶。核酶的發(fā)現(xiàn)對(duì)于“所有酶都是蛋白質(zhì)”的傳統(tǒng)觀念提出了挑戰(zhàn)。
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