酶
酶（enzyme）催化特定化學(xué)反應(yīng)的蛋白質(zhì)、RNA或其復(fù)合體。是生物催化劑，能通過降低反應(yīng)的活化能加快反應(yīng)速度，但不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。絕大多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。具有催化效率高、專一性強(qiáng)、作用條件溫和等特點(diǎn)。酶參與人體所有的生命活動(dòng)：比如思考，運(yùn)動(dòng)，睡眠，呼吸，憤怒，喜悅或者分泌荷爾蒙等都是以酶為中心的活動(dòng)結(jié)果。酶的催化作用催動(dòng)著機(jī)體充滿活力的生化反應(yīng)，催動(dòng)著生命現(xiàn)象不斷健康的運(yùn)行。同時(shí)，國內(nèi)權(quán)威醫(yī)學(xué)證明，酶是人體內(nèi)新陳代謝的催化劑，只有酶存在，人體內(nèi)才能進(jìn)行各項(xiàng)生化反應(yīng)。
目錄
1綜述
重要性
作用
來源
發(fā)現(xiàn)
2作用機(jī)制
3學(xué)科意義
生物學(xué)
動(dòng)力學(xué)
熱力學(xué)
4命名方法
習(xí)慣命名
系統(tǒng)命名
5分類
6活力
活性測定
活性調(diào)節(jié)
7催化
8分子基礎(chǔ)
化學(xué)組成
活性中心
9反應(yīng)
特點(diǎn)
作用機(jī)制
10應(yīng)用
酶的應(yīng)用
酵素與健康
人體和哺乳動(dòng)物體內(nèi)含有5000種酶。它們或是溶解于細(xì)胞質(zhì)中，或是與各種膜結(jié)構(gòu)結(jié)合在一起，或是位于細(xì)胞內(nèi)其他結(jié)構(gòu)的特定位置上(是細(xì)胞的一種產(chǎn)物），只有在被需要時(shí)才被激活，這些酶統(tǒng)稱胞內(nèi)酶；另外，還有一些在細(xì)胞內(nèi)合成后再分泌至細(xì)胞外的酶──胞外酶。酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調(diào)節(jié)控制，從而使生物體能適應(yīng)外界條件的變化，維持生命活動(dòng)。沒有酶的參與，新陳代謝幾乎不能完成，生命活動(dòng)就根本無法維持。故腎為先天之本，脾為后天之本，就在于脾為酵素分泌的核心器官。
食用酵素主要有三大類：排毒酵素、纖體酵素、補(bǔ)氣血酵素。一切養(yǎng)生手段均為氣血服務(wù)，而氣血來自被吸收的營養(yǎng)，酵素直接增加吸收增加氣血，成為一切養(yǎng)生手段的核心。營養(yǎng)素必須在酵素的作用下分解到于15微米的小分子，才能穿過腸壁上皮細(xì)胞，被毛細(xì)血管吸收。在口腔有淀粉酵素，胃里有胃蛋白酶，肝臟則分泌脂肪酵素，而脾臟也叫胰則分泌各種綜合酵素，酵素包括了胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等1000多種酵素復(fù)合體。這些酵素通過對(duì)五大營養(yǎng)素的分解，而達(dá)到增加吸收，全面調(diào)理，調(diào)經(jīng)抗衰等綜合作用。脾為后天之本，脾虛則酵素分泌不足，則營養(yǎng)吸收不足，則氣血不足，則生百病。因?yàn)槿梭w8大系統(tǒng)60兆億細(xì)胞，自身結(jié)構(gòu)和自身生理活動(dòng)，與一切生命活動(dòng)所需，均來自被吸收的營養(yǎng)，因此，補(bǔ)充酵素就是增加健康，補(bǔ)充酵素就是加氣血增加壽命，補(bǔ)充酵素就是延緩青春。
所有的酶都含有C、H、O、N四種元素。
酶（又稱酵素）是一類生物催化劑，。生物體內(nèi)含有數(shù)千種酶，它們支配著生物的新陳代謝、營養(yǎng)和能量轉(zhuǎn)換等許多催化過程，與生命過程關(guān)系密切的反應(yīng)大多是酶催化反應(yīng)。但是酶不一定只在細(xì)胞內(nèi)起催化作用。酶催化作用實(shí)質(zhì)：降低化學(xué)反應(yīng)活化能。
酶與無機(jī)催化劑比較：
1．相同點(diǎn)：1）改變化學(xué)反應(yīng)速率，本身幾乎不被消耗；2）只催化已存在的化學(xué)反應(yīng)；3）加快化學(xué)反應(yīng)速率，縮短達(dá)到平衡時(shí)間，但不改變平衡點(diǎn)；4）降低活化能，使化學(xué)反應(yīng)速率加快。5）都會(huì)出現(xiàn)中毒現(xiàn)象。
2．不同點(diǎn)：即酶的特性，包括高效性，專一性，溫和性（需要一定的pH和溫度）等。
重要性
生物體由細(xì)胞構(gòu)成，每個(gè)細(xì)胞由于酶的存在才表現(xiàn)出種種生命活動(dòng)，體內(nèi)的新陳代謝才能進(jìn)行。酶是人體內(nèi)新陳代謝的催化劑，只有酶存在，人體內(nèi)才能進(jìn)行各項(xiàng)生化反應(yīng)。人體內(nèi)酶越多，越完整，其生命就越健康。當(dāng)人體內(nèi)沒有了活性酶，生命也就結(jié)束。人類的疾病，大多數(shù)均與酶缺乏或合成障礙有關(guān)。
作用
1．高效性：酶的催化效率比無機(jī)催化劑更高，使得反應(yīng)速率更快；
2．專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質(zhì)水解成多肽；因此在食用酵素當(dāng)今在功能上，主要有四種：高濃縮SOD酵素如復(fù)方天然酵素主要用于乳腺瘤、子宮肌瘤、卵巢囊腫等腫瘤方面；酵素直接補(bǔ)脾補(bǔ)腎補(bǔ)氣血，全面調(diào)理；纖體酵素專門轉(zhuǎn)化脂肪減肥；腸毒清酵素則專門清理腸皺褶的毒素。
3．多樣性：酶的種類很多，大約有5000多種，其中可以通過食用補(bǔ)充的酵素達(dá)2000多種；形態(tài)上主要有三種：專業(yè)級(jí)酵素為酵素膠囊，其次為酵素粉，而液體酵素含量低、效價(jià)低、易腐敗而安全性較差一些，食用風(fēng)險(xiǎn)較高。
4．溫和性：是指酶所催化的化學(xué)反應(yīng)一般是在較溫和的條件下進(jìn)行的，因此，純正酵素是中性的，溫和的，不存在副作用，或“好轉(zhuǎn)反應(yīng)”。對(duì)于有刺激性而必然存的“好轉(zhuǎn)反應(yīng)”，除了本身腐敗以外，也有可能有藥品的添加。
5．活性可調(diào)節(jié)性：包括抑制劑和激活劑調(diào)節(jié)、反饋抑制調(diào)節(jié)、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)和變構(gòu)調(diào)節(jié)等。
6.易變性：大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，因而會(huì)被高溫、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等破壞；
7.有些酶的催化性與輔助因子有關(guān)。
一般來說，動(dòng)物體內(nèi)的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內(nèi)的酶最適溫度在40-50℃之間；細(xì)菌和真菌體內(nèi)的酶最適溫度差別較大，有的酶最適溫度可高達(dá)70℃。動(dòng)物體內(nèi)的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.8，植物體內(nèi)的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質(zhì)使細(xì)胞內(nèi)錯(cuò)綜復(fù)雜的物質(zhì)代謝過程能有條不紊地進(jìn)行，使物質(zhì)代謝與正常的生理機(jī)能互相適應(yīng)。若因遺傳缺陷造成某個(gè)酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導(dǎo)致該酶催化的反應(yīng)異常，使物質(zhì)代謝紊亂，甚至發(fā)生疾病，因此酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系十分密切。
來源
所謂酶（Enzyme），在希臘語里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各種各樣進(jìn)行著生命活動(dòng)的物質(zhì)被發(fā)現(xiàn)，然后被這樣命名。此時(shí)，“酵母”始終是活著的生命體=微生物、“酶”是活著的物質(zhì) = 制造出生命活動(dòng)的不可思議的物質(zhì)（按影象來說叫存活物質(zhì)可能更好）。
但是酶不等于酵母：只可以說酵母是自然界所有生物體重單位體積內(nèi)含酶種類及酶最豐富的！尤其是啤酒酵母！
酵母是單細(xì)胞微生物，內(nèi)含有許多酶，酵母具備細(xì)胞組織，而酶則是蛋白質(zhì)，通常一個(gè)酵母菌里有數(shù)千種蛋白質(zhì)，所以說酵母含有酶，但酶不等于酵母。
發(fā)現(xiàn)
1783年，意大利科學(xué)家斯帕蘭扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）設(shè)計(jì)了一個(gè)巧妙的實(shí)驗(yàn)，將肉塊放入一個(gè)小巧的金屬籠中，然后讓鷹吞下去。過一段時(shí)間他將小籠取出，發(fā)現(xiàn)肉塊消失了。于是，他推斷胃液中一定含有消化肉塊的物質(zhì)。但是什么，他不清楚。
1836年，德國馬普生物研究所科學(xué)家施旺（T.Schwann，1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質(zhì)的物質(zhì)。解開消化之謎。馬普生物研究所從此一直致力于酵素的深度研究與提取技術(shù)，并成為全球酵素權(quán)威機(jī)構(gòu)。
1926年，美國科學(xué)家薩姆納（J.B.Sumner，1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結(jié)晶，并通過化學(xué)實(shí)驗(yàn)證實(shí)脲酶是一種蛋白質(zhì)。
20世紀(jì)30年代，科學(xué)家們相繼提取出多種酶的蛋白質(zhì)結(jié)晶，并指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質(zhì)。
20世紀(jì)80年代，美國科學(xué)家切赫（T.R.Cech，1947—）和奧特曼（S.Altman，1939—）發(fā)現(xiàn)少數(shù)RNA也具有生物催化作用。
2作用機(jī)制
酶之所以能夠加速化學(xué)反應(yīng)的進(jìn)行，是因?yàn)樗芙档头磻?yīng)的活化能。因?yàn)槿魏我环N酶，對(duì)于它所能催化的反應(yīng)都有極強(qiáng)的選擇性，這種選擇性決定著每一個(gè)細(xì)胞在特定的時(shí)候發(fā)生特定的化學(xué)反應(yīng)。酶分子是蛋白質(zhì)，每種蛋白質(zhì)都有特定的三維形狀，而這種形狀就決定了酶的選擇性。酶所催化的反應(yīng)中的反應(yīng)物稱為底物，酶只能識(shí)別一種或一類專一的底物并催化專一的化學(xué)反應(yīng)，這種性質(zhì)稱為酶的底物專一性。
3學(xué)科意義
生物學(xué)
在生物體內(nèi)，酶發(fā)揮著非常廣泛的功能。信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)和細(xì)胞活動(dòng)的調(diào)控都離不開酶，
酶分子結(jié)構(gòu)及化學(xué)反應(yīng)(12張)
特別是激酶和磷酸酶的參與。酶也能產(chǎn)生運(yùn)動(dòng)，通過催化肌球蛋白上ATP的水解產(chǎn)生肌肉收縮，并且能夠作為細(xì)胞骨架的一部分參與運(yùn)送胞內(nèi)物質(zhì)。一些位于細(xì)胞膜上的ATP酶作為離子泵參與主動(dòng)運(yùn)輸。一些生物體中比較奇特的功能也有酶的參與，例如熒光素酶可以為螢火蟲發(fā)光。病毒中也含有酶，或參與侵染細(xì)胞（如HIV整合酶和逆轉(zhuǎn)錄酶），或參與病毒顆粒從宿主細(xì)胞的釋放（如流感病毒的神經(jīng)氨酸酶）。
復(fù)合酵素的一個(gè)非常重要的功能是參與消化系統(tǒng)的工作。以富含蛋白酶為代表酵素為例，可以將進(jìn)入消化道的大分子（淀粉和蛋白質(zhì)）降解為小于15微米的小分子，以便于腸道毛細(xì)血管充分吸收。淀粉不能被腸道直接吸收，而酶可以將淀粉水解為麥芽糖或更進(jìn)一步水解為葡萄糖等腸道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反芻動(dòng)物的消化系統(tǒng)中存在一些可以產(chǎn)生纖維素酶的細(xì)菌，纖維素酶可以分解植物細(xì)胞壁中的纖維素，從而提供可被吸收的養(yǎng)料。
在代謝途徑中，多個(gè)酶以特定的順序發(fā)揮功能：前一個(gè)酶的產(chǎn)物是后一個(gè)酶的底物；每個(gè)酶催化反應(yīng)后，產(chǎn)物被傳遞到另一個(gè)酶。有些情況下，不同的酶可以平行地催化同一個(gè)反應(yīng)，從而允許進(jìn)行更為復(fù)雜的調(diào)控：比如一個(gè)酶可以以較低的活性持續(xù)地催化該反應(yīng)，而另一個(gè)酶在被誘導(dǎo)后可以較高的活性進(jìn)行催化。酶的存在確定了整個(gè)代謝按正確的途徑進(jìn)行；而一旦沒有酶的存在，代謝既不能按所需步驟進(jìn)行，也無法以足夠的速度完成合成以滿足細(xì)胞的需要。實(shí)際上如果沒有酶，代謝途徑，如糖酵解，無法獨(dú)立進(jìn)行。例如，葡萄糖可以直接與ATP反應(yīng)使得其一個(gè)或多個(gè)碳原子被磷酸化；在沒有酶的催化時(shí)，這個(gè)反應(yīng)進(jìn)行得非常緩慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反應(yīng)獲得極大加速，雖然其他碳原子的磷酸化反應(yīng)也在緩慢進(jìn)行，但在一段時(shí)間后檢測可以發(fā)現(xiàn)，絕大多數(shù)產(chǎn)物為葡萄糖-6-磷酸。于是每個(gè)細(xì)胞就可以通過這樣一套功能性酶來完成代謝途徑的整個(gè)反應(yīng)網(wǎng)絡(luò)。
動(dòng)力學(xué)
酶動(dòng)力學(xué)是研究酶結(jié)合底物能力和催化反應(yīng)速率的科學(xué)。研究者通過酶反應(yīng)分析法（enzyme assay）來獲得用于酶動(dòng)力學(xué)分析的反應(yīng)速率數(shù)據(jù)。
1902年，維克多·亨利提出了酶動(dòng)力學(xué)的定量理論； 隨后該理論得到他人證實(shí)并擴(kuò)展為米氏方程。 亨利最大貢獻(xiàn)在于其首次提出酶催化反應(yīng)由兩步組成：首先，底物可逆地結(jié)合到酶上，形成酶-底物復(fù)合物；然后，酶完成對(duì)對(duì)應(yīng)化學(xué)反應(yīng)的催化，并釋放生成的產(chǎn)物。
酶初始反應(yīng)速率（表示為“V”）與底物濃度（表示為“[S]”）的關(guān)系曲線。隨著底物濃度不斷提高，酶的反應(yīng)速率也趨向于最大反應(yīng)速率（表示為“Vmax”）。酶可以在一秒鐘內(nèi)催化數(shù)百萬個(gè)反應(yīng)。例如，乳清酸核苷5'-磷酸脫羧酶所催化的反應(yīng)在無酶情況下，需要七千八百萬年才能將一半的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物；而同樣的反應(yīng)過程，如果加入這種脫羧酶，則需要的時(shí)間只有25毫秒。 酶催化速率依賴于反應(yīng)條件和底物濃度。如果反應(yīng)條件中存在能夠?qū)⒌鞍捉怄湹囊蛩?，如高溫、極端的pH和高的鹽濃度，都會(huì)破壞酶的活性；而提高反應(yīng)體系中的底物濃度則會(huì)增加酶的活性。在酶濃度固定的情況下，隨著底物濃度的不斷升高，酶催化的反應(yīng)速率也不斷加快并趨向于最大反應(yīng)速率（Vmax）。出現(xiàn)這種現(xiàn)象的原因是，當(dāng)反應(yīng)體系中底物的濃度升高，越來越多自由狀態(tài)下的酶分子結(jié)合底物形成酶-底物復(fù)合物；當(dāng)所有酶分子的活性位點(diǎn)都被底物飽和結(jié)合，即所有酶分子形成酶-底物復(fù)合物時(shí)，催化的反應(yīng)速率達(dá)到最大。當(dāng)然，Vmax并不是酶唯一的動(dòng)力學(xué)常數(shù)，要達(dá)到一定反應(yīng)速率所需的底物濃度也是一個(gè)重要的動(dòng)力學(xué)指標(biāo)。這一動(dòng)力學(xué)指標(biāo)即米氏常數(shù)（Km），指的是達(dá)到Vmax值一半的反應(yīng)速率所需的底物濃度。對(duì)于特定的底物，每一種酶都有其特征Km值，表示底物與酶之間的結(jié)合強(qiáng)度（Km值越低，結(jié)合越牢固，親和力越高）。另一個(gè)重要的動(dòng)力學(xué)指標(biāo)是kcat（催化常數(shù)），定義為一個(gè)酶活性位點(diǎn)在一秒鐘內(nèi)催化底物的數(shù)量，用于表示酶催化特定底物的能力。
酶的催化效率可以用kcat/Km來衡量。這一表示式又被稱為特異性常數(shù)，其包含了催化反應(yīng)中所有步驟的反應(yīng)常數(shù)。由于特異性常數(shù)同時(shí)反映了酶對(duì)底物的親和力和催化能力，因此可以用于比較不同酶對(duì)于特定底物的 催化效率或同一種酶對(duì)于不同底物的催化效率。特異性常數(shù)的理論最大值，又稱為擴(kuò)散極限，約為108至109 M?1s?1；此時(shí)，酶與底物的每一次碰撞都會(huì)導(dǎo)致底物被催化，因此產(chǎn)物的生成速率不再為反應(yīng)速率所主導(dǎo)，而分子的擴(kuò)散速率起到了決定性作用。酶的這種特性被稱為“催化完美性”或“動(dòng)力學(xué)完美性”。相關(guān)的酶的例子有磷酸丙糖異構(gòu)酶、碳酸酐酶、乙酰膽堿酯酶、過氧化氫酶、延胡索酸酶、β-內(nèi)酰胺酶和超氧化物歧化酶。
米氏方程是基于質(zhì)量作用定律而確立的，而該定律則基于自由擴(kuò)散和熱動(dòng)力學(xué)驅(qū)動(dòng)的碰撞這些假定。然而，由于酶/底物/產(chǎn)物的高濃度和相分離或者一維/二維分子運(yùn)動(dòng)，許多生化或細(xì)胞進(jìn)程明顯偏離質(zhì)量作用定律的假定。 在這些情況下，可以應(yīng)用分形米氏方程。
存在一些酶，它們的催化產(chǎn)物動(dòng)力學(xué)速率甚至高于分子擴(kuò)散速率，這種現(xiàn)象無法用當(dāng)今公認(rèn)的理論來解釋。有多種理論模型被提出來解釋這類現(xiàn)象。其中，部分情況可以用酶對(duì)底物的附加效應(yīng)來解釋，即一些酶被認(rèn)為可以通過雙偶極電場來捕捉底物以及將底物以正確方位擺放到催化活性位點(diǎn)。另一種理論模型引入了基于量子理論的穿隧效應(yīng)，即質(zhì)子或電子可以穿過激活能壘（就如同穿過隧道一般），但關(guān)于穿隧效應(yīng)還有較多爭議。 有報(bào)道發(fā)現(xiàn)色胺中質(zhì)子存在量子穿隧效應(yīng)。 因此，有研究者相信在酶催化中也存在著穿隧效應(yīng)，可以直接穿過反應(yīng)能壘，而不是像傳統(tǒng)理論模型的方式通過降低能壘達(dá)到催化效果。有相關(guān)的實(shí)驗(yàn)報(bào)道提出在一種醇脫氫酶的催化反應(yīng)中存在穿隧效應(yīng)，但穿隧效應(yīng)是否在酶催化反應(yīng)中普遍存在并未有定論。
熱力學(xué)
與其他催化劑一樣，酶并不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)，而是通過降低反應(yīng)的活化能來加快反應(yīng)速率。通常情況下，反應(yīng)在酶存在或不存在的兩種條件下，其反應(yīng)方向是相同的，只是前者的反應(yīng)速度更快一些。但必須指出的是，在酶不存在的情況下，底物可以通過其他不受催化的“自由”反應(yīng)生成不同的產(chǎn)物，原因是這些不同產(chǎn)物的形成速度更快。
酶可以連接兩個(gè)或多個(gè)反應(yīng)，因此可以用一個(gè)熱力學(xué)上更容易發(fā)生的反應(yīng)去“驅(qū)動(dòng)”另一個(gè)熱力學(xué)上不容易發(fā)生的反應(yīng)。例如，細(xì)胞常常通過ATP被酶水解所產(chǎn)生的能量來驅(qū)動(dòng)其他化學(xué)反應(yīng)。
酶可以同等地催化正向反應(yīng)和逆向反應(yīng)，而并不改變反應(yīng)自身的化學(xué)平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下兩個(gè)互逆反應(yīng)，催化哪一種反應(yīng)則是依賴于反應(yīng)物濃度。
當(dāng)然，如果反應(yīng)平衡極大地趨向于某一方向，比如釋放高能量的反應(yīng)，而逆反應(yīng)不可能有效的發(fā)生，則此時(shí)酶實(shí)際上只催化熱力學(xué)上允許的方向，而不催化其逆反應(yīng)。
4命名方法
通常有習(xí)慣命名和系統(tǒng)命名兩種方法。
習(xí)慣命名
蛋白酶分子結(jié)構(gòu)圖常根據(jù)兩個(gè)原則：
也有根據(jù)上述兩項(xiàng)原則綜合命名或加上酶的其它特點(diǎn)，如琥珀酸脫氫酶、堿性磷酸酶等等。
習(xí)慣命名較簡單，習(xí)用較久，但缺乏系統(tǒng)性又不甚合理，以致造成某些酶的名稱混亂。如：腸激酶和肌激酶，從字面看，很似來源不同而作用相似的兩種酶，實(shí)際上它們的作用方式截然不同。又比如：銅硫解酶和乙酰輔酶A轉(zhuǎn)酰基酶實(shí)際上是同一種酶，但名稱卻完全不同。
鑒于上述情況和新發(fā)現(xiàn)的酶不斷增加，為適應(yīng)酶學(xué)發(fā)展的新情況，國際生化協(xié)會(huì)酶委員會(huì)推薦了一套系統(tǒng)的酶命名方案和分類方法，決定每一種酶應(yīng)有系統(tǒng)名稱和習(xí)慣名稱。同時(shí)每一種酶有一個(gè)固定編號(hào)。
系統(tǒng)命名
酶的系統(tǒng)命名是以酶所催化的整體反應(yīng)為基礎(chǔ)的。例如一種編號(hào)為“3.4.21.4”的胰蛋白酶，第一個(gè)數(shù)字“3”表示水解酶；第二個(gè)數(shù)字“4”表示它是蛋白酶水解肽鍵；第三個(gè)數(shù)字“21”表示它是絲氨酸蛋白酶，活性位上有一重要的絲氨酸殘基；第四個(gè)數(shù)字“4”表示它是這一類型中被指認(rèn)的第四個(gè)酶。規(guī)定，每種酶的名稱應(yīng)明確寫出底物名稱及其催化性質(zhì)。若酶反應(yīng)中有兩種底物起反應(yīng)，則這兩種底物均需列出，當(dāng)中用“：”分隔開。
例如：谷丙轉(zhuǎn)氨酶（習(xí)慣名稱）寫成系統(tǒng)名時(shí)，應(yīng)將它的兩個(gè)底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同時(shí)列出，它所催化的反應(yīng)性質(zhì)為轉(zhuǎn)氨基，也需指明，故其名稱為“L-丙氨酸：α-酮戊二酸轉(zhuǎn)氨酶”。
由于系統(tǒng)命名一般都很長，使用時(shí)不方便，因此敘述時(shí)可采用習(xí)慣名。
5分類
根據(jù)酶所催化的反應(yīng)性質(zhì)的不同，將酶分成六大類：
氧化還原酶類
（oxidoreductase）促進(jìn)底物進(jìn)行氧化還原反應(yīng)的酶類，包括轉(zhuǎn)移電子、氫的反應(yīng)和分子氧參加的反應(yīng)。常見的例子有脫氫酶、氧化酶、還原酶、過氧化物酶等。
轉(zhuǎn)移酶類
（transferases）催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉(zhuǎn)移或交換的酶類。例如，甲基轉(zhuǎn)移酶、氨基轉(zhuǎn)移酶、乙酰轉(zhuǎn)移酶、轉(zhuǎn)硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶類
（hydrolases ）催化底物發(fā)生水解反應(yīng)的酶類。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶類
（lyases）催化從底物（非水解）移去一個(gè)基團(tuán)并留下雙鍵的反應(yīng)或其逆反應(yīng)的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應(yīng)，使兩底物間形成新化學(xué)鍵并消除一個(gè)底物的雙鍵。合酶便屬于此類。
異構(gòu)酶類
（isomerases）催化各種同分異構(gòu)體、幾何異構(gòu)體或光學(xué)異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化的酶類。例如，異構(gòu)酶、表構(gòu)酶、消旋酶等。
合成酶類
（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時(shí)偶聯(lián)有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴生物素的羧化酶等。
按照國際生化協(xié)會(huì)公布的酶的統(tǒng)一分類原則，在上述六大類基礎(chǔ)上，在每一大類酶中又根據(jù)底物中被作用的基團(tuán)或鍵的特點(diǎn)，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應(yīng)物的性質(zhì)，每一個(gè)亞類再分為幾個(gè)組（亞亞類）；每個(gè)組中直接包含若干個(gè)酶。
例如：乳酸脫氫酶（EC1.1.1.27）催化下列反應(yīng)：
圖例1其編號(hào)解釋如下：
催化反應(yīng) 圖例2
6活力
酶活力單位（U， active unit）：
酶活力單位的量度。1961年國際酶學(xué)會(huì)議規(guī)定：1個(gè)酶活力單位是指在特定條件（25℃，其它為最適條件）下，在1min內(nèi)能轉(zhuǎn)化1μmol底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中1μmol的有關(guān)基團(tuán)的酶量。
比活（specific activity）:每分鐘每毫克酶蛋白在25℃下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)。比活是酶純度的測量。
活化能（activation energy）:將1mol反應(yīng)底物中所有分子由基態(tài)轉(zhuǎn)化為過度態(tài)所需要的能量。
活性部位（active site）:酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基部分?；钚圆课煌ǔＮ挥诘鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很緊的一些氨基酸殘基組成。
活性測定
初速度(initial velocity)：酶促反應(yīng)最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應(yīng)可以忽略不計(jì)。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個(gè)酶促反應(yīng)的起始速度（υ）與底物濃度([s])關(guān)系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常數(shù)（Michaelis constant）:對(duì)于一個(gè)給定的反應(yīng)，使酶促反應(yīng)的起始速度（υ0）達(dá)到最大反應(yīng)速度（υmax）一半時(shí)的底物濃度。
催化常數(shù)（catalytic number）(Kcat):也稱為轉(zhuǎn)換數(shù)。是一個(gè)動(dòng)力學(xué)常數(shù)，是在底物處于飽和狀態(tài)下一個(gè)酶（或一個(gè)酶活性部位）催化一個(gè)反應(yīng)有多快的測量。
催化常數(shù)等于最大反應(yīng)速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）?；蚴敲磕γ富钚圆课幻棵腌娹D(zhuǎn)化為產(chǎn)物的底物的量（摩[爾]）。
雙倒數(shù)作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個(gè)酶促反應(yīng)的速度的倒數(shù)（1/V）對(duì)底物度的倒數(shù)（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數(shù)和最大反應(yīng)速度的倒數(shù)。
活性調(diào)節(jié)
溶菌酶競爭性抑制作用（competitive inhibition）：通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個(gè)蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。
非競爭性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
反競爭性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合而不與游離的酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
很大一類復(fù)雜的蛋白質(zhì)物質(zhì) [enzyme;ferment]，在促進(jìn)可逆反應(yīng)(如水解和氧化)方面起著像催化劑一樣的作用。在許多工業(yè)過程中是有用的(如發(fā)酵、皮革鞣制及干酪生產(chǎn))
酶是一種有機(jī)的膠狀物質(zhì)，由蛋白質(zhì)組成，對(duì)于生物的化學(xué)變化起催化作用，發(fā)酵就是靠它的作用：～原。
影響活力因素
米契里斯（Michaelis）和門坦（Menten）根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說推導(dǎo)出酶促反應(yīng)速度方程式，即米-門公式（具體參考《環(huán)境工程微生物學(xué)》第四章微生物的生理）。由米門公式可知：酶促反應(yīng)速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。
（1）酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應(yīng)速度的關(guān)系圖解可以看出：酶促反應(yīng)速度與酶分子的濃度成正比。當(dāng)?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r(shí)，酶分子越多，底物轉(zhuǎn)化的速度越快。但事實(shí)上，當(dāng)酶濃度很高時(shí)，并不保持這種關(guān)系，曲線逐漸趨向平緩。根據(jù)分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。
（2）底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
在生化反應(yīng)中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時(shí)，酶促反應(yīng)速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當(dāng)所有的酶與底物結(jié)合生成中間產(chǎn)物后，即使在增加底物濃度，中間產(chǎn)物濃度也不會(huì)增加，酶促反應(yīng)速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應(yīng)速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應(yīng)速度就大。
拓?fù)洚悩?gòu)酶在實(shí)際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應(yīng)速度并沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴(kuò)散性，從而降低了酶促反應(yīng)速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產(chǎn)物，不能釋放出酶分子，從而也會(huì)降低反應(yīng)速度。
（3）溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
各種酶在最適溫度范圍內(nèi)，酶活性最強(qiáng)，酶促反應(yīng)速度最大。在適宜的溫度范圍內(nèi)，溫度每升高10℃，酶促反應(yīng)速度可以相應(yīng)提高1～2倍。不同生物體內(nèi)酶的最適溫度不同。如，動(dòng)物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內(nèi)各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產(chǎn)氣桿菌等體內(nèi)的葡萄糖異構(gòu)酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85～94℃?？梢?，一些芽孢桿菌的酶的熱穩(wěn)定性較高。過高或過低的溫度都會(huì)降低酶的催化效率，即降低酶促反應(yīng)速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當(dāng)溫度達(dá)到60～80℃時(shí)，大部分酶被破壞，發(fā)生不可逆變性；當(dāng)溫度接近100℃時(shí)，酶的催化作用完全喪失。
所以，人在發(fā)燒時(shí)，不想吃東西。
（4）pH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
酶在最適pH范圍內(nèi)表現(xiàn)出活性，大于或小于最適pH，都會(huì)降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個(gè)方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結(jié)合；②過高或過低的pH都會(huì)影響酶的穩(wěn)定性，進(jìn)而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環(huán)境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環(huán)境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。
（5）激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
能激活酶的物質(zhì)稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機(jī)陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機(jī)陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機(jī)化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當(dāng)某一種適當(dāng)?shù)募せ顒┐嬖跁r(shí)，才表現(xiàn)出催化活性或強(qiáng)化其催化活性，這稱為對(duì)酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài)，這種酶稱為酶原。它必須經(jīng)過適當(dāng)?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪呋钚浴?/p>
（6）抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應(yīng)速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對(duì)-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對(duì)酶促反應(yīng)的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)爭先與酶的活性中心結(jié)合，從而降低酶促反應(yīng)速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復(fù)酶的活性。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點(diǎn)結(jié)合后，底物仍可與酶活性中心結(jié)合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度并不能解除對(duì)酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點(diǎn)結(jié)合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
有的物質(zhì)既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。
7催化
酸-堿催化（acid-base catalysis）：質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)的催化作用。
共價(jià)催化（covalent catalysis）：一個(gè)底物或底物的一部分與催化劑形成共價(jià)鍵，然后被轉(zhuǎn)移給第二個(gè)底物。許多酶催化的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是通過共價(jià)方式進(jìn)行的。
催化機(jī)理
酶的催化機(jī)理和一般化學(xué)催化劑基本相同，也是先和反應(yīng)物（酶的底物）結(jié)合成絡(luò)合物，通過降低反應(yīng)的能來提高化學(xué)反應(yīng)的速度，在恒定溫度下，化學(xué)反應(yīng)體系中每個(gè)反應(yīng)物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應(yīng)的初態(tài)。
S（底物）→P（產(chǎn)物）這個(gè)反應(yīng)之所以能夠進(jìn)行，是因?yàn)橛邢喈?dāng)部分的S分子已被激活成為活化（過渡態(tài)）分子，活化分子越多，反應(yīng)速度越快。在特定溫度時(shí)，化學(xué)反應(yīng)的活化能是使1摩爾物質(zhì)的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：與S暫時(shí)結(jié)合形成一個(gè)新化合物ES，ES的活化狀態(tài)（過渡態(tài)）比無催化劑的該化學(xué)反應(yīng)中反應(yīng)物活化分子含有的能量低得多。ES再反應(yīng)產(chǎn)生P，同時(shí)釋放E。E可與另外的S分子結(jié)合，再重復(fù)這個(gè)循環(huán)。降低整個(gè)反應(yīng)所需的活化能，使在單位時(shí)間內(nèi)有更多的分子進(jìn)行反應(yīng)，反應(yīng)速度得以加快。如沒有催化劑存在時(shí)，過氧化氫分解為水和氧的反應(yīng)（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應(yīng)時(shí)，只需要活化能每摩爾2千卡，反應(yīng)速度約增加10^11倍。
8分子基礎(chǔ)
化學(xué)組成
按照酶的化學(xué)組成可將酶分為單純酶和復(fù)合酶兩類。功效較單一，如腸毒清酵素排毒，纖體酵素減肥等，配方就相對(duì)簡單，只需集合同類酵素就可以達(dá)到理想單方面效果。復(fù)合酶如復(fù)方天然酵素等，具備較全面的功效，配方復(fù)雜，復(fù)合種類較多。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈，結(jié)合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機(jī)物。結(jié)合酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白質(zhì)部分統(tǒng)稱為輔助因子 (cofactor)，兩者一起組成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質(zhì)部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價(jià)鍵相連的稱為輔基(prosthetic group)，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價(jià)鍵相連的稱為輔酶(coenzyme)，可用上述方法把兩者分開。
結(jié)合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩(wěn)定酶分子的構(gòu)象上起作用；有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應(yīng)中作為氫(H+和e)或某些化學(xué)基團(tuán)的載體，起傳遞氫或化學(xué)基團(tuán)的作用。體內(nèi)酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，從表4—1中已見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應(yīng)的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應(yīng)過程中氫(H+和e)及一些特殊化學(xué)基團(tuán)的運(yùn)載。
活性中心
酶屬生物大分子，分子質(zhì)量至少在1萬以上，大的可達(dá)百萬。酶的催化作用有賴于酶分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導(dǎo)致酶活性喪失。一個(gè)值得注意的問題是酶所催化的反應(yīng)物即底物（substrate），卻大多為小分物質(zhì)它們的分子質(zhì)量比酶要小幾個(gè)數(shù)量級(jí)。
酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側(cè)鏈存在不同的功能基團(tuán)，如-NH2．-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團(tuán)在與底物結(jié)合時(shí)起結(jié)合基團(tuán)(binding group)的作用，有的在催化反應(yīng)中起催化基團(tuán)(catalytic group)的作用。但有的基團(tuán)既在結(jié)合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團(tuán)統(tǒng)稱為必需基團(tuán)(essential group)。它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個(gè)在酶分子表面、具有三維空間結(jié)構(gòu)的孔穴或裂隙，以容納進(jìn)入的底物與之結(jié)合（圖4-1）并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，這個(gè)區(qū)域即稱為酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集團(tuán)則在形成并維持酶的空間構(gòu)象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團(tuán)。對(duì)需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。酶催化反應(yīng)的特異性實(shí)際上決定于酶活性中心的結(jié)合基團(tuán)、催化基團(tuán)及其空間結(jié)構(gòu)。
酶的分子結(jié)構(gòu)與催化活性的關(guān)系
酶的分子結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)是其氨基酸的序列，它決定著酶的空間結(jié)構(gòu)和活性中心的形成以及酶催化的專一性。如哺乳動(dòng)物中的磷酸甘油醛脫氫酶的氨基酸殘基序列幾乎完全相同，說明相同的一級(jí)結(jié)構(gòu)是酶催化同一反應(yīng)的基礎(chǔ)。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和彈性蛋白酶都能水解食物蛋白質(zhì)的肽鍵，但三者水解的肽鍵有各自的特異性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸殘基提供羧基的肽鍵，胰蛋白酶水解賴氨酸等堿性氨基酸殘基提供羧基的肽鍵，而彈性蛋白酶水解側(cè)鏈較小且不帶電荷氨基酸殘基提供羧基的肽鍵．這三種酶的氨基酸序列分析顯示40%左右的氨基酸序列相同，都以絲氨酸殘基作為酶的活性中心基團(tuán)，三種酶在絲氨酸殘基周圍都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X線衍射研究提示這三種酶有相似的空間結(jié)構(gòu)，這是它們都能水解肽鍵的基礎(chǔ)。而它們水解肽鍵時(shí)的特異性則來自酶的底物結(jié)合部位上氨基酸組成上有微小的差別所致。
圖說明這三個(gè)酶的底物結(jié)合部位均有一個(gè)袋形結(jié)構(gòu)，糜蛋白酶該處能容納芳香基或非極性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一個(gè)氨基酸殘基為天冬氨酸取代，使該處負(fù)電荷增強(qiáng)，故該處對(duì)帶正電荷的賴氨酸或精酸殘基結(jié)合有利；彈性蛋白酶口袋二側(cè)為纈氨酸和蘇氨酸殘基所取代，因此該處只能結(jié)合較小側(cè)鏈和不帶電荷的基團(tuán)．說明酶的催化特異性與酶分子結(jié)構(gòu)的緊密關(guān)系。
前體酶
有些酶如消化系統(tǒng)中的各種蛋白酶以無活性的前體形式合成和分泌，然后，輸送到特定的部位，當(dāng)體內(nèi)需要時(shí)，經(jīng)特異性蛋白水解酶的作用轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿付l(fā)揮作用。這些不具催化活性的酶的前體稱為酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某種物質(zhì)作用于酶原使之轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活（zymogen andactivation of zymogen）。使無活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅奈镔|(zhì)稱為活化素?；罨貙?duì)于酶原的激活作用具有一定的特異性。
例如胰腺細(xì)胞合成的糜蛋白酶原為245個(gè)氨基酸殘基組成的單一肽鏈，分子內(nèi)部有5對(duì)二硫鍵相連，該酶原的激活過程如圖4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位異亮氨酸殘基間的肽鍵，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此時(shí)酶分子尚未穩(wěn)定，經(jīng)p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成為有催化活性井具穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的α—糜蛋白酶。
在正常情況下，血漿中大多數(shù)凝血因子基本上是以無活性的酶原形式存在，只有當(dāng)組織或血管內(nèi)膜受損后，無活性的酶原才能轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿福瑥亩|發(fā)一系列的級(jí)聯(lián)式酶促反應(yīng)，最終導(dǎo)致可溶性的纖維蛋白原轉(zhuǎn)變?yōu)榉€(wěn)定的纖維蛋白多聚體，網(wǎng)羅血小板等形成血凝塊。
酶原激活的本質(zhì)是切斷酶原分子中特異肽鍵或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意義，一方面它保證合成酶的細(xì)胞本身不受蛋白酶的消化破壞，另一方面使它們?cè)谔囟ǖ纳項(xiàng)l件和規(guī)定的部位受到激活并發(fā)揮其生理作用。如組織或血管內(nèi)膜受損后激活凝血因子；胃主細(xì)胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺細(xì)胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、彈性蛋白酶原等分別在胃和小腸激活成相應(yīng)的活性酶，促進(jìn)食物蛋白質(zhì)的消化就是明顯的例證。特定肽鍵的斷裂所導(dǎo)致的酶原激活在生物體內(nèi)廣泛存在，是生物體的一種重要的調(diào)控酶活性的方式。如果酶原的激活過程發(fā)生異常，將導(dǎo)致一系列疾病的發(fā)生。出血性胰腺炎的發(fā)生就是由于蛋白酶原在未進(jìn)小腸時(shí)就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺細(xì)胞，導(dǎo)致胰腺出血、腫脹。
同工酶
同工酶(isoenzyme)的概念：即同工酶是一類催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫原性各不相同的一類酶。它們存在于生物的同一種族或同一個(gè)體的不同組織，甚至在同一組織、同一細(xì)胞的不同細(xì)胞器中。至今已知的同工酶已不下幾十種，如己糖激酶，乳酸脫氫酶等，其中以乳酸脫氫酶（Lactic acid dehydrogenase，LDH）研究得最為清楚。人和脊柱動(dòng)物組織中，有五種分子形式，它們催化下列相同的化學(xué)反應(yīng)：
五種同工酶均由四個(gè)亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，兩型亞基的氨基酸組成不同，由兩種亞基以不同比例組成的四聚體，存在五種LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。
M、H亞基的氨基酸組成不同，這是由基因不同所決定。五種LDH中的M、H亞基比例各異，決定了它們理化性質(zhì)的差別．通常用電冰法可把五種LDH分開，LDH1向正極泳動(dòng)速度最快，而LDH5泳動(dòng)最慢，其它幾種介于兩者之間，依次為LDH2．LDH3和LDH4(圖4-5) 圖4-5還說明了不同組織中各種LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量較多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4為主．不同組織中LDH同工酶譜的差異與組織利用乳酸的生理過程有關(guān)．LDH1和LDH2對(duì)乳酸的親和力大，使乳酸脫氫氧化成丙酮酸，有利于心肌從乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4對(duì)丙酮酸的親和力大，有使丙酮酸還原為乳酸的作用，這與肌肉在無氧酵解中取得能量的生理過程相適應(yīng)(詳見糖代謝章)．在組織病變時(shí)這些同工酶釋放入血，由于同工酶在組織器官中分布差異，因此血清同工酶譜就有了變化。故臨床常用血清同工酶譜分析來診斷疾病(圖4-5)。
別構(gòu)酶
別構(gòu)酶(allosteric enzyme)往往是具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的多亞基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也稱催化位點(diǎn)（catalytic site）外；還有別構(gòu)位點(diǎn)(allosteric site)．后者是結(jié)合別構(gòu)劑(allesteric effector)的位置，當(dāng)它與別構(gòu)劑結(jié)合時(shí)，酶的分子構(gòu)象就會(huì)發(fā)生輕微變化，影響到催化位點(diǎn)對(duì)底物的親和力和催化效率。若別構(gòu)劑結(jié)合使酶與底物親和力或催化效率增高的稱為別構(gòu)激活劑(allostericactivator)，反之使酶底物的r親和力或催化效率降低的稱為別構(gòu)抑制劑(allostericinhibitor)。酶活性受別構(gòu)劑調(diào)節(jié)的作用稱為別構(gòu)調(diào)節(jié)(allosteric regulation)作用．別構(gòu)酶的催化位點(diǎn)與別構(gòu)位點(diǎn)可共處一個(gè)亞基的不同部位，但更多的是分別處于不同亞基上．在后一種情況下具催化位點(diǎn)的亞基稱催化亞基，而具別構(gòu)位點(diǎn)的稱調(diào)節(jié)亞基。多數(shù)別構(gòu)酶處于代謝途徑的開端，而別構(gòu)酶的別構(gòu)劑往往是一些生理性小分子及該酶作用的底物或該代謝途徑的中間產(chǎn)物或終產(chǎn)物。故別構(gòu)酶的催化活性受細(xì)胞內(nèi)底物濃度、代謝中間物或終產(chǎn)物濃度的調(diào)節(jié)。終產(chǎn)物抑制該途徑中的別構(gòu)酶稱反饋抑制(feedback inhibition)．說明一旦細(xì)胞內(nèi)終產(chǎn)物增多，它作為別構(gòu)抑制劑抑制處于代謝途徑起始的酶，及時(shí)調(diào)整該代謝途徑的速度，以適應(yīng)細(xì)胞生理機(jī)能的需要。別構(gòu)酶在細(xì)胞物質(zhì)代謝上的調(diào)節(jié)中發(fā)揮重要作用。故別構(gòu)酶又稱調(diào)節(jié)酶。（regulatory enzyme）
修飾酶
體內(nèi)有些酶需在其它酶作用下，對(duì)酶分子結(jié)構(gòu)進(jìn)行修飾后才具催化活性，這類酶稱為修飾酶（modification enzyme）。其中以共價(jià)修飾為多見，如酶蛋白的絲氨酸，蘇氨酸殘基的功能基團(tuán)-OH可被磷酸化，這時(shí)伴有共價(jià)鍵的修飾變化生成，故稱共價(jià)修飾(covalent modification)。由于這種修飾導(dǎo)致酶活力改變稱為酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)(covalent modification regulation)。體內(nèi)最常見的共價(jià)修飾是酶的磷酸化與去磷酸化，此外還有酶的乙?；c去乙?；?、尿苷酸化與去尿苷酸化、甲基化與去甲基化。由于共價(jià)修飾反應(yīng)迅速，具有級(jí)聯(lián)式放大效應(yīng)所以亦是體內(nèi)調(diào)節(jié)物質(zhì)代謝的重要方式。如催化糖原分解第一步反應(yīng)的糖原磷酸化酶存在有活性和無活性兩種形式，有活性的稱為磷酸化酶a，無活性的稱為磷酸化酶b，這兩種形式的互變就是通過酶分子的磷酸化與去磷酸化的過程（詳見糖代謝章）
多酶復(fù)合體與多酶體系
體內(nèi)有些酶彼此聚合在一起，組成一個(gè)物理的結(jié)合體，此結(jié)合體稱為多酶復(fù)合體(multienzyme complex)。若把多酶復(fù)合體解體，則各酶的催化活性消失。參與組成多酶復(fù)合體的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脫羧反應(yīng)的丙酮酸脫氫酶多酶復(fù)合體由三種酶組成，而在線粒體中催化脂肪酸β-氧化的多酶復(fù)合體由四種酶組成。多酶復(fù)合體第一個(gè)酶催化反應(yīng)的產(chǎn)物成為第二個(gè)酶作用的底物，如此連續(xù)進(jìn)行，直至終產(chǎn)物生成．
多酶復(fù)合體由于有物理結(jié)合，在空間構(gòu)象上有利于這種流水作業(yè)的快速進(jìn)行，是生物體提高酶催化效率的一種有效措施。
體內(nèi)物質(zhì)代謝的各條途徑往往有許多酶共同參與，依次完成反應(yīng)過程，這些酶不同于多酶復(fù)合體，在結(jié)構(gòu)上無彼此關(guān)聯(lián)。故稱為多酶體系(multienzyme system)。如參與糖酵解的11個(gè)酶均存在于胞液，組成一個(gè)多酶體系。
多功能酶
21世紀(jì)發(fā)現(xiàn)有些酶分子存在多種催化活性，例如大腸桿菌DNA聚合酶I是一條分子質(zhì)量為109kDa的多肽鏈，具有催化DNA鏈的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶輕度水解得兩個(gè)肽段，一個(gè)含5’-3’核酸外切酶活性，另一個(gè)含另兩種酶的活性，表明大腸桿菌DNA聚合酶分子中含多個(gè)活性中心。哺乳動(dòng)物的脂肪酸合成酶由兩條多肽鏈組成，每一條多肽鏈均含脂肪酸合成所需的七種酶的催化活性。這種酶分子中存在多種催化活性部位的酶稱為多功能酶(multifunctional enzyme)或串聯(lián)酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子結(jié)構(gòu)上比多酶復(fù)合體更具有優(yōu)越性，因?yàn)橄嚓P(guān)的化學(xué)反應(yīng)在一個(gè)酶分子上進(jìn)行，比多酶復(fù)合體更有效，這也是生物進(jìn)化的結(jié)果。
9反應(yīng)
特點(diǎn)
酶是高效生物催化劑，比一般催化劑的效率高107-1013倍。酶能加快化學(xué)反應(yīng)的速度，但酶不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)，也就是說酶在促進(jìn)正向反應(yīng)的同時(shí)也以相同的比例促進(jìn)逆向的反應(yīng)，所以酶的作用是縮短了到達(dá)平衡所需的時(shí)間，但平衡常數(shù)不變，在無酶的情況下達(dá)到平衡點(diǎn)需幾個(gè)小時(shí)，在有酶時(shí)可能只要幾秒鐘就可達(dá)到平衡。
酶和一般催化劑都是通過降低反應(yīng)活化能的機(jī)制來加快化學(xué)反應(yīng)速度的。
酶的催化特異性表現(xiàn)在它對(duì)底物的選擇性和催化反應(yīng)的特異性兩方面。體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)除了個(gè)別自發(fā)進(jìn)行外，絕大多數(shù)都由專一的酶催化，一種酶能從成千上萬種反應(yīng)物中找出自己作用的底物，這就是酶的特異性。根據(jù)酶催化特異性程度上的差別，分為絕對(duì)特異性(absolute specificity)、相對(duì)特異性(relative specificity)和立體異構(gòu)特異性(stereospecificity)三類。一種酶只催化一種底物進(jìn)行反應(yīng)的稱絕對(duì)特異性，如脲酶只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨；若一種酶能催化一類化合物或一類化學(xué)鍵進(jìn)行反應(yīng)的稱為相對(duì)特異性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構(gòu)特異性的酶對(duì)底物分子立體構(gòu)型有嚴(yán)格要求，如L乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，對(duì)D-乳酸無作用。
有些酶的催化活性可受許多因素的影響，如別構(gòu)酶受別構(gòu)劑的調(diào)節(jié)，有的酶受共價(jià)修飾的調(diào)節(jié)，激素和神經(jīng)體液通過第二信使對(duì)酶活力進(jìn)行調(diào)節(jié)，以及誘導(dǎo)劑或阻抑劑對(duì)細(xì)胞內(nèi)酶含量(改變酶合成與分解速度)的調(diào)節(jié)等。
作用機(jī)制
酶(E)與底物(S)形成酶-底物復(fù)合物(ES)
酶的活性中心與底物定向結(jié)合生成ES復(fù)合物是酶催化作用的第一步。定向結(jié)合的能量來自酶活性中心功能基團(tuán)與底物相互作用時(shí)形成的多種非共價(jià)鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德瓦力。它們結(jié)合時(shí)產(chǎn)生的能量稱為結(jié)合能（binding energy）。這就不難理解各個(gè)酶對(duì)自己的底物的結(jié)合有選擇性。
若酶只與底物互補(bǔ)生成ES復(fù)合物，不能進(jìn)一步促使底物進(jìn)入過渡狀態(tài)，那么酶的催化作用不能發(fā)生。這是因?yàn)槊概c底物生成ES復(fù)合物后尚需通過酶與底物分子間形成更多的非共價(jià)鍵，生成酶與底物的過渡狀態(tài)互補(bǔ)的復(fù)合物(圖4-8)，才能完成酶的催化作用。實(shí)際上在上述更多的非共價(jià)鍵生成的過程中底物分子由原來的基態(tài)轉(zhuǎn)變成過渡狀態(tài)。即底物分子成為活化分子，為底物分子進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)所需的基團(tuán)的組合排布、瞬間的不穩(wěn)定的電荷的生成以及其他的轉(zhuǎn)化等提供了條件。所以過渡狀態(tài)不是一種穩(wěn)定的化學(xué)物質(zhì)，不同于反應(yīng)過程中的中間產(chǎn)物。就分子的過渡狀態(tài)而言，它轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物(P)或轉(zhuǎn)變?yōu)榈孜?S)的概率是相等的。
當(dāng)酶與底物生成ES復(fù)合物并進(jìn)一步形成過渡狀態(tài)，這過程已釋放較多的結(jié)合能，現(xiàn)知這部分結(jié)合能可以抵消部分反應(yīng)物分子活化所需的活化能，從而使原先低于活化能閾的分子也成為活化分子，于是加速化學(xué)反應(yīng)的速度
1．鄰近效應(yīng)與定向排列
2．多元催化（multielement catalysis）
3．表面效應(yīng)(surface effect)
應(yīng)該指出的是，一種酶的催化反應(yīng)常常是多種催化機(jī)制的綜合作用，這是酶促進(jìn)反應(yīng)高效率的重要原因。
10應(yīng)用
酶的應(yīng)用
在生物體內(nèi)的酶是具有生物活性的蛋白質(zhì)，存在于生物體內(nèi)的細(xì)胞和組織中，作為生物體內(nèi)化學(xué)反應(yīng)的催化劑，不斷地進(jìn)行自我更新，使生物體內(nèi)及其復(fù)雜的代謝活動(dòng)不斷地、有條不紊地進(jìn)行．
酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學(xué)催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內(nèi)許多化學(xué)反應(yīng)很容易進(jìn)行的原因之一．
酶的催化具有高度的化學(xué)選擇性和專一性．一種酶往往只能對(duì)某一種或某一類反應(yīng)起催化作用，且酶和被催化的反應(yīng)物在結(jié)構(gòu)上往往有相似性．
一般在37℃左右，接近中性的環(huán)境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白質(zhì)，因此溫度過高，會(huì)失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高于60℃，否則，酶的催化效率就會(huì)降低，甚至?xí)ゴ呋饔?。?qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會(huì)影響酶的催化作用。
人體內(nèi)存在大量酶，結(jié)構(gòu)復(fù)雜，種類繁多，到目前為止，已發(fā)現(xiàn)3000種以上（即多樣性）．如米飯?jiān)诳谇粌?nèi)咀嚼時(shí)，咀嚼時(shí)間越長，甜味越明顯，是由于米飯中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時(shí)多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利于消化．此外人體內(nèi)還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質(zhì)，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結(jié)合成人體所需的各種蛋白質(zhì)，這其中發(fā)生了許多復(fù)雜的化學(xué)反應(yīng)．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界．
為什么人體缺酶
當(dāng)今的問題是現(xiàn)代人體內(nèi)缺酶的現(xiàn)象普遍嚴(yán)重，人群中十有六七的體中酶量不足。根本原因主要在兩方面：一是自身器官的衰老，如脾的衰老，全面減少了酵素的分泌量，而影響全身八大系統(tǒng)60兆億細(xì)胞整體早衰，也就是氣血不足百病生；另一方面，腸皺褶毒素，對(duì)毛細(xì)血管的堵塞，長期減少了營養(yǎng)吸收的通道，更全面加劇了整體的早衰，甚至產(chǎn)生各種疾病。因此腸毒是萬病之原，經(jīng)常腸毒清酵素清理毒素是健康的基本保證。此外，還有一些外在的原因：
原因一：生食
生食物中含有必需的消化酶，但酶在高溫烹調(diào)下或加工儲(chǔ)運(yùn)過程中容易喪失活性，由于人們大都以熟食為主，使得食物中原有的酶遭受破壞，而不得不消耗體內(nèi)天然的酶儲(chǔ)備。另外，有些水果中酶含量最高的部位卻是在人們所不吃的果皮和果莖中，以及在未成熟的苦澀的果汁中，這也是造成人體酶量缺乏的因素所在。
原因二：現(xiàn)代污染
隨著工業(yè)的快速發(fā)展和汽車的大量增加，導(dǎo)致廢氣大量排放，環(huán)境受到污染；農(nóng)藥的殘留和食品中合成的化學(xué)添加劑的濫用；生活方式的快節(jié)奏、工作壓力的增大以及看電視多運(yùn)動(dòng)少等文明社會(huì)的弊端增多……上述種種都會(huì)增加身體中酶的大量消耗，以致體內(nèi)的天然酶無法保存。
酶在醫(yī)療上
隨著對(duì)酶研究的發(fā)展，酶在醫(yī)學(xué)上的重要性越來越引起了人們的注意，應(yīng)用越來越廣泛．下面分三個(gè)方面介紹．
1．酶與某些疾病的關(guān)系
酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化癥是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或?qū)Σ编舾谢颊呤且?－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有機(jī)磷農(nóng)藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時(shí)，就是因它們與膽堿酯酶活性中心必需基團(tuán)絲氨酸上的一個(gè)－OH結(jié)合而使酶失去活性．膽堿酯酶能催化乙酰膽堿水解成膽堿和乙酸，當(dāng)膽堿酯酶被抑制失活后，乙酰膽堿水解作用受抑，造成乙酰膽堿推積，出現(xiàn)一系列中毒癥狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團(tuán)（如半胱氨酸的－SH）結(jié)合而使酶失去活性．
2．酶在疾病診斷上的應(yīng)用
正常人體內(nèi)酶活性較穩(wěn)定，當(dāng)人體某些器官和組織受損或發(fā)生疾病后，某些酶被釋放入血、尿或體液內(nèi)．如急性胰腺炎時(shí)，血清和尿中淀粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細(xì)胞壞死或通透性增強(qiáng)，大量轉(zhuǎn)氨酶釋放入血，使血清轉(zhuǎn)氨酶升高；心肌梗塞時(shí)，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當(dāng)有機(jī)磷農(nóng)藥中毒時(shí)，膽堿酯酶活性受抑制，血清膽堿酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時(shí)，血清r－谷氨酰移換酶增高等等．因此，借助血、尿或體液內(nèi)酶的活性測定，可以了解或判定某些疾病的發(fā)生和發(fā)展．
3．酶在臨床治療上的應(yīng)用
酶療法已逐漸被人們所認(rèn)識(shí)，廣泛受到重視，各種酶制劑在臨床上的應(yīng)用越來越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質(zhì)分解，此原理已用于外科擴(kuò)創(chuàng)，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等．在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內(nèi)凝血等病的治療中，可應(yīng)用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等．
一些酶，特別是SOD酵素，不僅可用于腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療，在腫瘤方面的使用也取得了顯著的成效．另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學(xué)藥物，進(jìn)行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療．如酵素補(bǔ)脾補(bǔ)腎在不孕不育等問題上，也有較好的調(diào)理。而磺胺類藥和許多抗菌素能抑制某些細(xì)菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤藥物能抑制細(xì)胞內(nèi)與核酸或蛋白質(zhì)合成有關(guān)的酶類，從而抑制瘤細(xì)胞的分化和增殖，以對(duì)抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用于治療甲狀腺機(jī)能亢進(jìn)等．
酶在生產(chǎn)、生活中
如釀酒工業(yè)中使用的酵母菌，就是通過有關(guān)的微生物產(chǎn)生的，酶的作用將淀粉等通過水解、氧化等過程，最后轉(zhuǎn)化為酒精；醬油、食醋的生產(chǎn)也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纖維素酶處理過的飼料，營養(yǎng)價(jià)值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗?jié)n等很容易除去等等……
由于酶的應(yīng)用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題．此時(shí)酶可以從生物體內(nèi)提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由于酶在生物體內(nèi)的含量很低，因此，它不能適應(yīng)生產(chǎn)上的需要．工業(yè)上大量的酶是采用微生物的發(fā)酵來制取的．一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進(jìn)行繁殖，獲得大量的酶制劑．另外，人們正在研究酶的人工合成．總之隨著科學(xué)水平的提高，酶的應(yīng)用將具有非常廣闊的前景．
酵素與健康
當(dāng)今科學(xué)界對(duì)酵素與健康的密切關(guān)系，形成了統(tǒng)一的認(rèn)識(shí)，基本上，身體酵素越多，越健康，越年輕，酵素就是生命。在工程上，酶的影響因素有溫度、酸堿度、濃度、電荷、機(jī)械作用等，人體相當(dāng)于一個(gè)巨大的發(fā)酵系統(tǒng)，相關(guān)于三千個(gè)以上釀酒釀醋裝置的大組合。并且要實(shí)現(xiàn)全自動(dòng)控制，保持溫度（體溫37度）、酸堿度（弱堿性）、含水量（70%）、電壓（心腦電圖正常）、機(jī)械作用（肌肉活動(dòng)與心跳正常）的相對(duì)穩(wěn)定，任何人無法對(duì)如此龐大的系統(tǒng)進(jìn)行控制。
第一是酶的生產(chǎn)。人體內(nèi)三千種以上的酶，它們由人體內(nèi)不同的器官合成。其核心部分是“核酶”，帶有遺傳信息，其發(fā)現(xiàn)者獲取96年諾貝爾生理學(xué)獎(jiǎng)，人體內(nèi)酶的生產(chǎn)由身體自動(dòng)合成。當(dāng)人體內(nèi)由于器官功能異常或營養(yǎng)不良時(shí)，某些酶的合成受阻，相應(yīng)的生化反應(yīng)不能順利進(jìn)行，就會(huì)引起新陳代謝異常。
第二是底物。酶的催化反應(yīng)具有一性，每種酶只對(duì)一種物質(zhì)起作用。
第三是溫度。酶在45度以下，溫度越高，酶的活性越高。
第四是酸堿度。人體內(nèi)為弱堿性環(huán)境。人體在運(yùn)動(dòng)時(shí)，供氧相對(duì)不足，體內(nèi)產(chǎn)生過多的乳酸，使人的肌肉酸痛，經(jīng)過多次鍛煉，提高供氧能力后，體質(zhì)增強(qiáng)。當(dāng)今空氣中二氧化碳過多，體內(nèi)氧相對(duì)不足，造成體內(nèi)PH下降，減少酶的活性，使新陳代謝異常。肉類食品中含有較多的磷、硫、氯等營養(yǎng)素，攝入過多，也會(huì)引起體內(nèi)PH下降。
第五是濃度。也就是體內(nèi)的含水量。在酶的數(shù)量一定時(shí)，反應(yīng)物濃度越大，酶的活性就越小。嬰兒的含水量80%以上，它們新陳代謝旺盛。營養(yǎng)過剩時(shí)，濃度增大，新陳代謝會(huì)減慢，引起肥胖和一些疾病。
第六是電荷。所有的生化反應(yīng)都會(huì)偏離蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)，有電子的轉(zhuǎn)移。人體蛋白質(zhì)平均等電點(diǎn)為5.5，體內(nèi)環(huán)境為7.3，人體帶負(fù)電荷，并有一定的電壓，可以產(chǎn)生一定的電流，如心電圖、腦電圖。“自由基”帶正電，對(duì)健康不利，清新的空氣中有大量的“負(fù)離子”，對(duì)健康有利。負(fù)電荷使人的紅細(xì)胞相互排斥，阻止血栓的形成，可以促進(jìn)心腦血管的健康。
第七是機(jī)械作用。把反應(yīng)物和酶攪拌均勻，把生成物及時(shí)運(yùn)走，可以增加酶的反應(yīng)活性，提高生命活力。通過運(yùn)動(dòng)，促進(jìn)人體血液循環(huán)，使酶與反應(yīng)物混合無效，并運(yùn)走代謝產(chǎn)物，降低濃度，可以促進(jìn)新陳代謝。生命在于運(yùn)動(dòng)就是這個(gè)道理。
第八是酶的抑制劑和激活劑。酶的激活劑能使酶的活性大大增加，抑制劑能降低或消除酶的活性。各種防腐劑就是抑制大多數(shù)酶的活性，達(dá)到長久保持的目的。有毒物質(zhì)可以破壞酶的結(jié)構(gòu)，使之失去活性。人體通過食物鏈，攝入了大量的酶的抑制劑，如防腐劑，農(nóng)藥殘留物，肯定會(huì)影響新陳代謝。有些物質(zhì)能增加一些酶的活性，工業(yè)上叫激活劑，醫(yī)學(xué)上叫激素，一種酶的激活劑，往往是另一種酶的抑制劑。這就是藥物使用的風(fēng)險(xiǎn)。如青霉素抑制了細(xì)菌中的一種酶，使它不能合成細(xì)胞壁，人體細(xì)胞沒有細(xì)胞壁，應(yīng)該不受大的影響，可是青霉素使用時(shí)出現(xiàn)的副作用已經(jīng)受到了人們的重視。人體的內(nèi)分泌系統(tǒng)，產(chǎn)生各種激素，對(duì)體內(nèi)的生化反應(yīng)進(jìn)行調(diào)節(jié)，保持體內(nèi)環(huán)境的穩(wěn)定。各種人工物質(zhì)的干擾，可能是造成人體內(nèi)分泌紊亂的重要原因。
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